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  • Purification and characterization of the Staphylococcus aureus bacillithiol transferase BstA.

Purification and characterization of the Staphylococcus aureus bacillithiol transferase BstA.

Biochimica et biophysica acta (2014-05-14)
Varahenage R Perera, Gerald L Newton, Jonathan M Parnell, Elizabeth A Komives, Kit Pogliano
摘要

Gram-positive bacteria in the phylum Firmicutes synthesize the low molecular weight thiol bacillithiol rather than glutathione or mycothiol. The bacillithiol transferase YfiT from Bacillus subtilis was identified as a new member of the recently discovered DinB/YfiT-like Superfamily. Based on structural similarity using the Superfamily program, we have determined 30 of 31 Staphylococcus aureus strains encode a single bacillithiol transferase from the DinB/YfiT-like Superfamily, while the remaining strain encodes two proteins. We have cloned, purified, and confirmed the activity of a recombinant bacillithiol transferase (henceforth called BstA) encoded by the S. aureus Newman ORF NWMN_2591. Moreover, we have studied the saturation kinetics and substrate specificity of this enzyme using in vitro biochemical assays. BstA was found to be active with the co-substrate bacillithiol, but not with other low molecular weight thiols tested. BstA catalyzed bacillithiol conjugation to the model substrates monochlorobimane, 1-chloro-2,4-dinitrobenzene, and the antibiotic cerulenin. Several other molecules, including the antibiotic rifamycin S, were found to react directly with bacillithiol, but the addition of BstA did not enhance the rate of reaction. Furthermore, cells growing in nutrient rich medium exhibited low BstA activity. BstA is a bacillithiol transferase from S. aureus that catalyzes the detoxification of cerulenin. Additionally, we have determined that bacillithiol itself might be capable of directly detoxifying electrophilic molecules. BstA is an active bacillithiol transferase from S. aureus Newman and is the first DinB/YfiT-like Superfamily member identified from this organism. Interestingly, BstA is highly divergent from B. subtilis YfiT.

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产品描述

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Sigma-Aldrich
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链脲菌素, ≥75% α-anomer basis, ≥98% (HPLC), powder
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2-巯基乙醇, for molecular biology, suitable for electrophoresis, suitable for cell culture, BioReagent, 99% (GC/titration)
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2-巯基乙醇, ≥99.0%
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DL-二硫代苏糖醇 溶液, BioUltra, for molecular biology, ~1 M in H2O
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Supelco
DL-二硫代苏糖醇 溶液, 1 M in H2O
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L -还原型谷胱甘肽, suitable for cell culture, BioReagent, ≥98.0%, powder
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1,10-菲啰啉, ≥99%
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2-巯基乙醇, BioUltra, for molecular biology, ≥99.0% (GC)
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溴化乙啶 溶液, BioReagent, for molecular biology, 10 mg/mL in H2O
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Sigma-Aldrich
HEPES, BioUltra, for molecular biology, ≥99.5% (T)
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HEPES缓冲溶液, 1 M in H2O
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SAFC
HEPES
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反式-阿魏酸, 99%
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1-氯-2,4-二硝基苯, ≥99%
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溴化乙啶 溶液, BioReagent, for molecular biology, 500 μg/mL in H2O
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4-硝基苯基乙酸酯, esterase substrate
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Sigma-Aldrich
溴化乙锭, BioReagent, for molecular biology, powder
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苯甲酰胺, 99%
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1-氯-2,4-二硝基苯, 97%
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HEPES, BioXtra, suitable for mouse embryo cell culture, ≥99.5% (titration)
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2-甲氧基-4-乙烯基酚, ≥98%, FG
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HEPES
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甲基磺酸, ≥99.0%
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L -还原型谷胱甘肽, ≥98.0%
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苯甲脒, ≥95.0%
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反式-阿魏酸, ≥99%
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溴化乙啶 溶液, for fluorescence, ~1% in H2O
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HEPES, BioXtra, pH 5.0-6.5 (1 M in H2O), ≥99.5% (titration)
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