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生物来源
rabbit
质量水平
偶联物
alkaline phosphatase conjugate
抗体形式
affinity isolated antibody
抗体产品类型
secondary antibodies
克隆
polyclonal
表单
buffered aqueous glycerol solution
技术
direct ELISA: 1:30,000
immunohistochemistry (formalin-fixed, paraffin-embedded sections): 1:50-1:100
western blot: 1:30,000-1:60,000
运输
wet ice
储存温度
2-8°C
靶向翻译后修饰
unmodified
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一般描述
IgG是糖蛋白抗体，可调控几种免疫应答。大鼠IgG具有四个亚类，即，IgG1、IgG2a、IgG2b和IgG2c。靶蛋白的大鼠IgG通常在多种研究应用中用作一抗。因此，次级抗大鼠IgG是分析靶蛋白的有用工具。
免疫球蛋白是由两条重链和两条轻链通过二硫键连接而成的。它主要用于帮助免疫防御。IgG是一种糖蛋白，并且是一类主要的免疫球蛋白。大鼠具有五种免疫球蛋白类别-IgM、IgG、IgA、IgD和IgGE。IgG具有四个亚类-IgG1、IgG2a、IgG2b和IgG2c。
通过免疫特异性纯化从抗大鼠IgG抗血清中获得亲和力分离的抗体，该过程可基本上去除所有兔血清蛋白，包括免疫球蛋白（其不可与大鼠IgG特异性结合）。通过蛋白与0.2%戊二醛交联，将抗大鼠IgG与碱性磷酸酶偶联
偶联前通过免疫电泳（IEP）确定抗体的同一性和纯度。产品的电泳，然后进行针对抗兔IgG和抗兔全血清的扩散，可导致产生单沉淀弧。
偶联前通过免疫电泳（IEP）确定抗体的同一性和纯度。产品的电泳，然后进行针对抗兔IgG和抗兔全血清的扩散，可导致产生单沉淀弧。
特异性
可与所有大鼠Igs结合。抗大鼠IgG（全分子）-碱性磷酸酶抗体与全部大鼠免疫球蛋白结合。
免疫原
纯化的大鼠IgG
应用
抗大鼠IgG（全分子）−兔产生的碱性磷酸酶抗体可用于：
- 蛋白印迹分析
- 直接酶联免疫吸附测定（ELISA）
- RNA免疫沉淀测定
生化/生理作用
免疫球蛋白G（IgG）参与II型和III型超敏反应。它有助于调理，补体固定和抗体依赖细胞介导的细胞毒性。
外形
0.05 M Tris（pH 8.0）溶液，含1%牛血清白蛋白、1 mM MgCl2、50%甘油和15 mM 叠氮化钠。
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储存分类代码
10 - Combustible liquids
WGK
WGK 2
闪点(°F)
Not applicable
闪点(°C)
Not applicable
法规信息
常规特殊物品
历史批次信息供参考:
分析证书(COA)
Lot/Batch Number
A beetle flight muscle displays leg muscle microstructure
Shimomura T, et al.
Biophysical Journal, 111(6), 1295-1303 (2016)
Toshiki Shimomura et al.
Biophysical journal, 111(6), 1295-1303 (2016-09-23)
In contrast to major flight muscles in the Mecynorrhina torquata beetle, the third axillary (3Ax) muscle is a minor flight muscle that uniquely displays a powerful mechanical function despite its considerably small volume, ∼1/50 that of a major flight muscle.
miR-185 inhibits non-small cell lung cancer cell proliferation and invasion through targeting of SOX9 and regulation of Wnt signaling
Lei Z, et al.
Molecular Medicine Reports, 17(1), 1742-1752 (2018)
Production of recombinant human acid alpha-glucosidase with high-mannose glycans in gnt1 rice for the treatment of Pompe disease
Jung JW, et al.
Journal of Biotechnology, 42-50 (2017)
Hiroyuki Iwamoto
Zoological letters, 3, 15-15 (2017-09-08)
The structural and biochemical features of the tymbal (sound-producing) muscle of cicadas were studied by X-ray diffraction and immunochemistry, and compared with those of flight muscles from the same species. The X-ray diffraction pattern of the tymbal muscle was very
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