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生物来源
mouse
质量水平
偶联物
unconjugated
抗体形式
ascites fluid
抗体产品类型
primary antibodies
克隆
BM-75.2, monoclonal
分子量
antigen 100 kDa
包含
15 mM sodium azide
种属反应性
mouse, bovine, human, chicken
技术
indirect immunofluorescence: 1:200 using cultured chicken fibroblasts
microarray: suitable
western blot: suitable
同位素/亚型
IgM
UniProt登记号
运输
dry ice
储存温度
−20°C
靶向翻译后修饰
unmodified
基因信息
human ... ACTN1(87)
mouse ... Actn1(109711)
一般描述
α-辅肌动蛋白是肌肉以及非肌肉细胞中的一种100kD肌动蛋白结合蛋白。在平滑肌中，组织的密集体和斑块中存在α-辅肌动蛋白，而它与定义了正常骨骼肌中肌肉肉瘤的Z盘有关。单克隆抗-α-辅肌动蛋白抗体可用于免疫印迹，以研究α-辅肌动蛋白的膜锚定位点和免疫化学鉴定。它也可以用于免疫荧光研究α-辅肌动蛋白在培养的细胞和组织中的定位。鼠抗α辅肌动蛋白抗体与鸡成纤维细胞发生特异性反应。该产品还显示出对小鼠和人类细胞的反应性。
编码α-辅肌动蛋白的基因定位于人类染色体11q13.2。α-辅肌动蛋白属于血影蛋白（spectrin）超家族。
免疫原
牛乳腺上皮细胞 (BMGE) 的细胞骨架部分。
应用
单克隆抗α-肌动蛋白抗体（稀释1：500) 可用于天然蛋白质结合测定。它还可用于蛋白质印迹、微阵列、免疫组化和免疫荧光显微镜。
可以用于骨骼肌组织研究和肌动蛋白膜锚定部位研究。
采用单克隆小鼠抗-α肌动蛋白（克隆 EA-53），以1:1000的稀释度对新生和成年小鼠心脏的心肌细胞进行免疫荧光分析。
生化/生理作用
α-肌动蛋白调节肌肉收缩和细胞骨架组织。它促进细胞迁移并用作肌动蛋白交联剂。在异质性肥厚性心肌病和青少年起病性房颤患者中，已发现α-辅肌动蛋白基因发生突变。
其他说明
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10 - Combustible liquids
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法规信息
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分析证书(COA)
Lot/Batch Number
Protein Interactions with the Glucose Transporter Binding Protein GLUT1CBP That Provide a Link between GLUT1 and the Cytoskeleton.
Robert C. Bunn, Mari Anne Jensen
Molecular and Cellular Biology, 10(4), 819-832 (1999)
Thomas A Hawkins et al.
Development (Cambridge, England), 135(6), 1147-1156 (2008-02-08)
The mechanisms that regulate sarcomere assembly during myofibril formation are poorly understood. In this study, we characterise the zebrafish sloth(u45) mutant, in which the initial steps in sarcomere assembly take place, but thick filaments are absent and filamentous I-Z-I brushes
C M Laukaitis et al.
The Journal of cell biology, 153(7), 1427-1440 (2001-06-27)
To investigate the mechanisms by which adhesions form and disperse in migrating cells, we expressed alpha 5 integrin, alpha-actinin, and paxillin as green fluorescent protein (GFP) fusions. All localized with their endogenous counterparts and did not perturb migration when expressed
C A Conley
American journal of physiology. Cell physiology, 280(6), C1645-C1656 (2001-05-15)
Evidence is accumulating to suggest that actin filament remodeling is critical for smooth muscle contraction, which implicates actin filament ends as important sites for regulation of contraction. Tropomodulin (Tmod) and smooth muscle leiomodin (SM-Lmod) have been found in many tissues
Zongwen Tian et al.
PloS one, 9(6), e100715-e100715 (2014-06-25)
Intracellular protein degradation is primarily performed by the ubiquitin-proteasome system (UPS) and the autophagic-lysosomal pathway (ALP). The interplay between these two pathways has been rarely examined in intact animals and the mechanism underlying the interplay remains unclear. Hence, we sought
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