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Merck
CN

X4500

Sigma-Aldrich

黄嘌呤氧化酶 来源于牛奶

Grade III, ammonium sulfate suspension, ≥0.8 units/mg protein

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别名:
XnOx, 夏氏酶, 次黄嘌呤氧化酶, XOD, 木糖:氧氧化还原酶
CAS号:
EC 号:
1.17.3.2.
EC 号:
MDL编号:
UNSPSC代码:
12352204
NACRES:
NA.54

生物来源

bovine milk

质量水平

类型

Grade III

形式

ammonium sulfate suspension

比活

≥0.8 units/mg protein

储存条件

(Tightly closed. Dry. Keep locked up or in an area accessible only to qualified or authorized
persons)

技术

inhibition assay: suitable

颜色

faint brown to dark brown

异质活性

uricase ≤0.1%

储存温度

2-8°C

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一般描述

研究领域:细胞周期

黄嘌呤氧化酶(XO)属于复杂的金属黄素蛋白。通过氧化巯基残基或黄嘌呤脱氢酶(XDH)蛋白酶解生产。黄嘌呤氧化酶的特征是每个酶单元结合 2 个黄素分子(FAD)、2 个钼原子和 8 个铁原子。
Formerly E.C.1.1.3.22

应用

牛乳来源黄嘌呤氧化酶用于:
  • 作为生成超氧化物的来源
  • 降解次黄嘌呤
  • 通过电子自旋共振(ESR)自旋捕捉法检测脂质模型中的活性氧物质(ROS)
  • 作为试验混合物的成分,用于黄嘌呤氧化酶抑制试验

生化/生理作用

木糖氧化酶是一种含钼酶,存在于细胞质中,能够被黄酮类化合物有效抑制。它在一些药物和嘌呤嘧啶代谢中有重要作用。它被认为是活性氧簇的生物来源。
黄嘌呤氧化酶活性可被叶酸抑制。
黄嘌呤氧化酶(XO)可催化次黄嘌呤羟基化为黄嘌呤,并催化黄嘌呤羟化为尿酸。黄嘌呤氧化酶活性受到叶酸 [7] 以及各种其他抑制剂抑制,包括 3,4-二羟基-5-硝基苯甲醛(DHNB)、非布司他和别嘌醇。在尿酸盐形成的最后两个步骤中,XO 和黄嘌呤脱氢酶(XDH)起着至关重要的作用。在慢性肝病患者的血清中,可观察到 XO 水平升高。因此,XO 可用作检测肝病的生物标志物。

单位定义

一个单位在25℃、pH 7.5时每分钟将1.0μ摩尔黄嘌呤转化为尿酸。以次黄嘌呤为底物可获得约50%的活性。

外形

混悬于 2.3 M (NH4)2SO4, 10 mM 磷酸钠缓冲液 (pH 7.8) 中,含 1 mM EDTA 和 1 mM 水杨酸钠

制备说明

色谱纯化产品

储存及稳定性

Tightly closed. Dry. Keep locked up or in an area accessible only to qualified or authorized
persons

分析说明

双缩脲法测定蛋白质

底物

象形图

Health hazard

警示用语:

Danger

危险声明

危险分类

Resp. Sens. 1

WGK

WGK 3

闪点(°F)

Not applicable

闪点(°C)

Not applicable

个人防护装备

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

法规信息

动植物源性产品

分析证书(COA)

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C Y Ho et al.
The Journal of nutrition, 106(11), 1600-1609 (1976-11-01)
The effects of acidic and intestinal proteolytic environments on bovine milk xanthine oxidase (XO) activity were determined in order to evaluate the extent to which this enzyme was absorbed in biologically active form. The inhibition of XO by folic acid
Detection of superoxide anion radical in a stratum corneum intercellular lipid model using an electrochemical sensor
Kaneko T, et al.
Journal of Oleo Science, 60(12), 647-654 (2011)
Crystal structures of bovine milk xanthine dehydrogenase and xanthine oxidase: structure-based mechanism of conversion
Enroth C, et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the USA, 97(20), 10723-10728 (2000)
Sibile Pardue et al.
Redox biology, 34, 101447-101447 (2020-02-10)
Cardiovascular disease is the leading cause of death and disability worldwide with increased oxidative stress and reduced NO bioavailability serving as key risk factors. For decades, elevation in protein abundance and enzymatic activity of xanthine oxidoreductase (XOR) under hypoxic/inflammatory conditions
Serum xanthine oxidase in human liver disease
Battelli M, et al.
The American Journal of Gastroenterology, 96(4), 1194-1199 (2001)

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