β-1,4-半乳糖基转移酶1

重组人β-1,4-半乳糖基转移酶1（B4GALT1）在人HEK 293细胞中表达为糖蛋白，计算分子量为40 kDa。由于糖基化作用，DTT还原蛋白在SDS-PAGE上以~55 kDa多肽形式迁移。这种蛋白质是在人细胞中产生的，不含血清。人细胞表达系统允许类人糖基化和折叠，通常支持比活性更高的蛋白质。

该重组B4GALT1产物可用于研究该酶的作用方式及其潜在的抑制剂。它还可用作体外修饰糖蛋白的糖工程工具。

β(1→4)半乳糖基转移酶1（B4GALT1）是II型膜结合糖蛋白，可将半乳糖从二磷酸尿苷-α-D-半乳糖（UDP-半乳糖）转移至受体糖（例如N-乙酰葡萄糖胺（GlcNAc）），形成β(1→4)键。B4GALT1存在于高等真核细胞的高尔基体中。
B4GALT1的主要功能是将β(1→4)连接的半乳糖残基添加到带有末端N-乙酰葡萄糖胺残基的寡糖受体上。这是N-聚糖加工途径中的晚期延伸步骤。B4GALT1酶的活性广泛分布于脊椎动物界的哺乳动物和非哺乳动物（包括鸟类和两栖动物）。B4GALT1酶的活性也在大约10亿年前从动物中分化出来的植物中得到证实。B4GALT1与泌乳期乳腺中表达的蛋白质α-乳白蛋白（LA）相互作用形成乳糖合成酶（LS）复合物，该复合物可将半乳糖从UDP-α-D-Gal转移至葡萄糖，从而产生乳中分泌的乳糖。B4GALT1的缺陷是2D型先天性糖基化病（CDG2D）的病因。在IgA肾病中，肾小球B4GALT1表达增加。IgA结合、IgA诱导的系膜细胞脾酪氨酸激酶磷酸化和IL-6合成受到一组β(1→4)半乳糖基转移酶特异性抗体的抑制，这表明IgA可与(14)半乳糖基转移酶的催化结构域结合。

一个单位定义为在pH 7.9、37 ^oC条件下每分钟将1.0 nM半乳糖从UDP-Gal转移至葡萄糖胺所需的酶量。