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生物来源
rabbit
偶联物
unconjugated
抗体形式
IgG fraction of antiserum
抗体产品类型
primary antibodies
克隆
polyclonal
表单
buffered aqueous solution
种属反应性
wide range
技术
immunocytochemistry: 1:100 using paraformaldehyde-fixed, cultured bovine endothelial cell line treated with calcium ionophore A23187
indirect ELISA: 1:500 using S-nitrosylated cysteine-KLH
microarray: suitable
western blot: 1:2,000-1:4,000 using S-nitrosylated cysteine-BSA
运输
dry ice
储存温度
−20°C
一般描述
高度不稳定的 NO 自由基导致的蛋白质中半胱氨酸硫醇的 S-亚硝基化已被确定为含 NOS 细胞和细胞间信号传导中 NO 相关生物活性的重要效应物，从而调节 NO 衍生的信号转导途径。蛋白质的
S-亚硝基化是一种普遍存在的翻译后修饰，可动态调节功能广泛的蛋白质。研究表明半胱氨酸硫醇的 S-亚硝基化有助于 NO 的 cGMP 非依赖性作用。NO 敏感性离子通道，包括心脏和骨骼肌兰尼碱受体（RyR1）、N-甲基-D-天冬氨酸受体（NMDAR） 复合物和环核苷酸门控离子通道，受关键半胱氨酸残基的 S-亚硝基化调节。 capsase-3 的 S-亚硝基化抑制细胞凋亡信号传导。 S-亚硝基化激活基质金属蛋白酶 9（MMP-9） 并诱导神经元细胞凋亡。小 G 蛋白 p21Ras 和 Jun 激酶受 S-亚硝基化的调节。NFkB、c-jun 和 c-fos 等转录因子的活性受 S-亚硝基化的调节。
S-亚硝基化是一种普遍存在的翻译后修饰，可动态调节功能广泛的蛋白质。研究表明半胱氨酸硫醇的 S-亚硝基化有助于 NO 的 cGMP 非依赖性作用。NO 敏感性离子通道，包括心脏和骨骼肌兰尼碱受体（RyR1）、N-甲基-D-天冬氨酸受体（NMDAR） 复合物和环核苷酸门控离子通道，受关键半胱氨酸残基的 S-亚硝基化调节。 capsase-3 的 S-亚硝基化抑制细胞凋亡信号传导。 S-亚硝基化激活基质金属蛋白酶 9（MMP-9） 并诱导神经元细胞凋亡。小 G 蛋白 p21Ras 和 Jun 激酶受 S-亚硝基化的调节。NFkB、c-jun 和 c-fos 等转录因子的活性受 S-亚硝基化的调节。
特异性
抗-S-亚硝基-半胱氨酸（SNO-Cys）识别S-亚硝基化蛋白质。该抗体在免疫印迹中特异性识别 S-亚硝基-半胱氨酸-BSA，但不识别未修饰的 BSA。
该抗体识别 S-亚硝基-半胱氨酸-BSA，但不识别未修饰的 BSA。
免疫原
S-亚硝基化半胱氨酸-KLH
应用
成功使用该抗体的应用以及相关的同行评审论文如下所示。
免疫沉淀后的蛋白质印迹（1篇论文）
免疫沉淀后的蛋白质印迹（1篇论文）
抗 S-亚硝基半胱氨酸抗体可用于免疫印迹、ELISA 和免疫细胞化学等应用。
免疫印迹：建议以 1:2000-1:4000 的最低工作抗体稀释度使用 S-亚硝基化半胱氨酸-BSA 。
ELISA：最低限度 建议以 1:500 的最低工作抗体稀释度使用 S-亚硝基化半胱氨酸-BSA 。
免疫细胞化学：建议以 1:100 的最低工作抗体稀释度使用用 Ca2+ 离子载体 A23187 处理的牛内皮细胞。
免疫印迹：建议以 1:2000-1:4000 的最低工作抗体稀释度使用 S-亚硝基化半胱氨酸-BSA 。
ELISA：最低限度 建议以 1:500 的最低工作抗体稀释度使用 S-亚硝基化半胱氨酸-BSA 。
免疫细胞化学：建议以 1:100 的最低工作抗体稀释度使用用 Ca2+ 离子载体 A23187 处理的牛内皮细胞。
外形
溶于0.01 M磷酸盐缓冲液（pH 7.4）中，含有15 mM叠氮化钠。
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储存分类代码
12 - Non Combustible Liquids
WGK
WGK 2
闪点(°F)
Not applicable
闪点(°C)
Not applicable
个人防护装备
Eyeshields, Gloves, multi-purpose combination respirator cartridge (US)
法规信息
新产品
Jeffrey R Erickson et al.
The Journal of biological chemistry, 290(42), 25646-25656 (2015-09-01)
NO is known to modulate calcium handling and cellular signaling in the myocardium, but key targets for NO in the heart remain unidentified. Recent reports have implied that NO can activate calcium/calmodulin (Ca(2+)/CaM)-dependent protein kinase II (CaMKII) in neurons and
Jing Li et al.
Redox biology, 17, 386-399 (2018-06-04)
The adaptive immune system plays a critical role in hyperhomocysteinemia (HHcy)-accelerated atherosclerosis. Recent studies suggest that HHcy aggravates atherosclerosis with elevated oxidative stress and reduced S-nitrosylation level of redox-sensitive protein residues in the vasculature. However, whether and how S-nitrosylation contributes
Rivi Hertz et al.
Eukaryotic cell, 13(4), 494-503 (2014-02-25)
Nitric oxide (NO) has antimicrobial properties against many pathogens due to its reactivity as an S-nitrosylating agent. It inhibits many of the key enzymes that are involved in the metabolism and virulence of the parasite Entamoeba histolytica through S-nitrosylation of
Samson Jamesdaniel et al.
Antioxidants & redox signaling, 17(7), 929-933 (2012-04-25)
S-nitrosylation is a redox-sensitive protein modification, which is a highly specific, but reversible mechanism that regulates several signal transduction cascades. Oxidative stress plays a causal role in the ototoxic effects of an anti-neoplastic drug, cisplatin. Despite emerging evidence implicating nitroxidative
Suvendu Giri et al.
Clinical and experimental pharmacology & physiology, 47(1), 7-15 (2019-09-25)
Cardiovascular side effects of broadly used chemotherapeutic drugs such as Tamoxifen citrate (TC), Capecitabine (CP) and Epirubicin (EP) among cancer survivors are well established. Nitric oxide (NO) is known to protect cardiovascular tissues under conditions of stress. NO can act
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