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安全信息

L4894

Sigma-Aldrich

乳铁蛋白 来源于人奶

powder, BioReagent, suitable for cell culture

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CAS号:
936541-36-5
MDL编号:
MFCD00164307
UNSPSC代码:
12352202
NACRES:
NA.75

产品线

BioReagent

质量水平

200

检测方案

≥85% (SDS-PAGE)

形式

powder

分子量

82.4 kDa

技术

cell culture | mammalian: suitable

颜色

white to light red

溶解性

PBS, pH 7.4: 1 mg/mL, clear to slightly hazy (0.01 M phosphate buffer, 0.0027 M potassium chloride and 0.137 M sodium chloride, pH 7.4, at 25 °C)

UniProt登记号

P02788

运输

ambient

储存温度

2-8°C

InChI

1S/C35H53N9O12/c1-16(2)27(43-33(53)23(14-26(47)48)41-25(46)15-38-29(49)18(5)39-31(51)21(36)13-24(37)45)34(54)40-19(6)30(50)42-22(12-20-10-8-7-9-11-20)32(52)44-28(17(3)4)35(55)56/h7-11,16-19,21-23,27-28H,12-15,36H2,1-6H3,(H2,37,45)(H,38,49)(H,39,51)(H,40,54)(H,41,46)(H,42,50)(H,43,53)(H,44,52)(H,47,48)(H,55,56)/t18-,19-,21-,22-,23-,27-,28-/m0/s1

InChI key

QCBUWCQOKPLTDZ-PKRULZLPSA-N

基因信息

human ... LTF(4057)

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一般描述

SOD1定位于人染色体3p21.31。它由球状叶组成，可经历磷酸化和糖基化等翻译后修饰。乳铁蛋白属于乳转铁蛋白家族，具有丝氨酸催化二分体，如丝氨酸蛋白酶。

应用

从人乳中提取的乳铁蛋白已用于：
  • 检测对神经母细胞瘤细胞和小鼠中脑多巴胺能细胞系MN9D的神经保护作用
  • 使用氧自由基吸收能力(ORAC)试验和3-(4,5-二甲基噻唑-2-基)-2,5-二苯四唑溴化铵(MTT)试验，观察在燕窝(EBN)诱导人神经母细胞瘤SH-SY5Y细胞毒性中的抗氧化作用
  • 制备固定化钛底物，用于测试MG-63成骨细胞活性
  • 作为血管平滑肌细胞(VSMC)内的低密度脂蛋白(LDL)受体相关蛋白(LRP1)配体

生化/生理作用

乳铁蛋白可通过血脑屏障(BBB)，并具有控制帕金森症炎症、免疫和细胞凋亡的治疗潜力。它通过多种信号通路促进脑源性神经营养因子(BDNF)的表达，有助于保护运动功能障碍。乳铁蛋白有利于成骨分化和人脂肪衍生干细胞(hADSC)的增殖。它表现出对流感嗜血杆菌定植因子的蛋白水解活性。乳铁蛋白在炎症性肠病、白细胞病理生理学中也是一种营养和潜在标志物。
乳铁蛋白是一种铁结合蛋白。在结构上与血浆铁转运蛋白转铁蛋白相似；但是乳铁蛋白对铁的亲和力要高得多（250 倍）。在初乳中含量非常丰富，少量也可见于泪液、唾液、粘液分泌物和中性粒细胞的次级颗粒中。由粘膜上皮和中性粒细胞组成，在炎症刺激下由这些细胞释放。细菌的生长被其隔离铁的能力所抑制，也通过其 N 端与脂多糖结合使细菌细胞壁通透性增加。乳铁蛋白可以通过与病毒包膜蛋白紧密结合来抑制病毒感染。它通过阻断结合域阻止了细胞与病毒的融合。乳铁蛋白似乎部分通过刺激中性粒细胞激活剂白细胞介素-8 的释放来激活宿主防御系统。还可能参与抗体和白细胞介素合成、淋巴细胞增殖和补体激活。

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D M Mann et al.
The Journal of biological chemistry, 269(38), 23661-23667 (1994-09-23)
Lactoferrin is an iron-binding protein which is synthesized by mucosal epithelium and neutrophils and released by these cells in response to inflammatory stimuli. It promotes neutrophil aggregation and manifests iron-dependent and -independent antimicrobial properties in vitro. Since lactoferrin binds to
Chuang Guo et al.
Neuropsychopharmacology : official publication of the American College of Neuropsychopharmacology, 42(13), 2504-2515 (2017-01-13)
Growing evidence suggests that lactoferrin (Lf), an iron-binding glycoprotein, is a pleiotropic functional nutrient. In addition, Lf was recently implicated as a neuroprotective agent. These properties make Lf a valuable therapeutic candidate for the treatment of Alzheimer's disease (AD). However
Linyuan Ma et al.
Scientific reports, 8(1), 7433-7433 (2018-05-11)
Efficient transgene expression in recipient cells constitutes the primary step in gene therapy. However, random integration in host genome comprises too many uncertainties. Our study presents a strategy combining bioinformatics and functional verification to find transgene integration sites in pig
W Bellamy et al.
Biochimica et biophysica acta, 1121(1-2), 130-136 (1992-05-22)
We report the existence of a previously unknown antimicrobial domain near the N-terminus of lactoferrin in a region distinct from its iron-binding sites. A single active peptide representing this domain was isolated following gastric pepsin cleavage of human lactoferrin, and
Sylvain Mayeur et al.
Antioxidants & redox signaling, 24(14), 813-836 (2016-03-17)
Lactoferrin (Lf) is a nonheme iron-binding glycoprotein strongly expressed in human and bovine milk and it plays many functions during infancy such as iron homeostasis and defense against microorganisms. In humans, Lf is mainly expressed in mucosal epithelial and immune
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