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生物来源
rabbit
质量水平
偶联物
unconjugated
抗体形式
affinity isolated antibody
抗体产品类型
primary antibodies
克隆
polyclonal
形式
buffered aqueous solution
分子量
antigen ~21 kDa
种属反应性
human, mouse
浓度
~1.0 mg/mL
技术
indirect immunofluorescence: 5-10 μg/mL using HeLa cells
western blot: 2.0-4.0 μg/mL using whole extract of mouse 3T3 cells
UniProt登记号
运输
dry ice
储存温度
−20°C
靶向翻译后修饰
unmodified
基因信息
human ... DERL2(51009)
mouse ... Derl2(116891)
一般描述
Derlin-1、Derlin-2和Derlin-3是酵母Der1p的哺乳动物同源物，Der1p是酵母内质网相关降解（ERAD）所需的跨膜蛋白。Derlin-2与Derlin-1大约30%相同。在大鼠中，Derlin-2存在于内质网（ER）膜上，并与其他蛋白质形成多亚基复合物。
免疫原
合成肽，对应于人derlin-2的氨基酸残基223-239，通过一个在N端添加的半胱氨酸残基与KLH偶联。在小鼠中的相应序列是相同的。
应用
兔抗Derlin-2抗体可用于免疫印迹和免疫荧光分析。
生化/生理作用
Derlin-2，也称为F-LANa，参与ER中错误折叠的糖蛋白的降解。Derlin-2与Derlin-1具有约30%的序列同一性，并且四次跨越ER的脂质双层，显示出与Derlin-1的结构相似性。它是哺乳动物ER相关降解（ERAD）机制的组成部分，并被未折叠的蛋白反应（UPR）上调。该基因的过表达导致错误折叠糖蛋白的降解增加，而其敲低阻止了降解。Derlin-2还与酵母Hrd1p/Hrd3p泛素-连接酶复合物的哺乳动物直系同源物相互作用。
外形
溶于含15 mM叠氮化钠的0.01 M磷酸盐缓冲生理盐水（pH 7.4）的溶液。
免责声明
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闪点(°F)
Not applicable
闪点(°C)
Not applicable
个人防护装备
Eyeshields, Gloves, multi-purpose combination respirator cartridge (US)
法规信息
常规特殊物品
Podocytes exhibit a specialized protein quality control employing derlin-2 in kidney disease
Ren G, et al.
American Journal of Physiology: Renal Physiology, 314(3), F471-F482 (2017)
Murine polyomavirus requires the endoplasmic reticulum protein Derlin-2 to initiate infection
Lilley BN, et al.
Journal of Virology, 80(17), 8739-8744 (2006)
Guohui Ren et al.
American journal of physiology. Renal physiology, 314(3), F471-F482 (2017-11-24)
Podocytes are terminally differentiated cells of the kidney filtration barrier with a limited proliferative capacity and are the primary glomerular target for various sources of cellular stress. Accordingly, it is particularly important for podocytes to cope with stress efficiently to
Yukako Oda et al.
The Journal of cell biology, 172(3), 383-393 (2006-02-02)
Proteins that are unfolded or misfolded in the endoplasmic reticulum (ER) must be refolded or degraded to maintain the homeostasis of the ER. Components of both productive folding and ER-associated degradation (ERAD) mechanisms are known to be up-regulated by the
Brendan N Lilley et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 102(40), 14296-14301 (2005-09-28)
Polypeptides that fail to pass quality control in the endoplasmic reticulum (ER) are dislocated from the ER membrane to the cytosol where they are degraded by the proteasome. Derlin-1, a member of a family of proteins that bears homology to
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