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生物来源
rabbit
质量水平
偶联物
unconjugated
抗体形式
affinity isolated antibody
抗体产品类型
primary antibodies
克隆
polyclonal
表单
buffered aqueous solution
分子量
antigen ~21 kDa
种属反应性
human, mouse
浓度
~1.0 mg/mL
技术
indirect immunofluorescence: 5-10 μg/mL using HeLa cells
western blot: 2.0-4.0 μg/mL using whole extract of mouse 3T3 cells
UniProt登记号
运输
dry ice
储存温度
−20°C
靶向翻译后修饰
unmodified
基因信息
human ... DERL2(51009)
mouse ... Derl2(116891)
一般描述
Derlin-1、Derlin-2和Derlin-3是酵母Der1p的哺乳动物同源物，Der1p是酵母内质网相关降解（ERAD）所需的跨膜蛋白。Derlin-2与Derlin-1大约30%相同。在大鼠中，Derlin-2存在于内质网（ER）膜上，并与其他蛋白质形成多亚基复合物。
免疫原
合成肽，对应于人derlin-2的氨基酸残基223-239，通过一个在N端添加的半胱氨酸残基与KLH偶联。在小鼠中的相应序列是相同的。
应用
兔抗Derlin-2抗体可用于免疫印迹和免疫荧光分析。
生化/生理作用
Derlin-2，也称为F-LANa，参与ER中错误折叠的糖蛋白的降解。Derlin-2与Derlin-1具有约30%的序列同一性，并且四次跨越ER的脂质双层，显示出与Derlin-1的结构相似性。它是哺乳动物ER相关降解（ERAD）机制的组成部分，并被未折叠的蛋白反应（UPR）上调。该基因的过表达导致错误折叠糖蛋白的降解增加，而其敲低阻止了降解。Derlin-2还与酵母Hrd1p/Hrd3p泛素-连接酶复合物的哺乳动物直系同源物相互作用。
外形
溶于含15 mM叠氮化钠的0.01 M磷酸盐缓冲生理盐水（pH 7.4）的溶液。
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储存分类代码
10 - Combustible liquids
闪点(°F)
Not applicable
闪点(°C)
Not applicable
个人防护装备
Eyeshields, Gloves, multi-purpose combination respirator cartridge (US)
法规信息
常规特殊物品
历史批次信息供参考:
分析证书(COA)
Lot/Batch Number
Murine polyomavirus requires the endoplasmic reticulum protein Derlin-2 to initiate infection
Lilley BN, et al.
Journal of Virology, 80(17), 8739-8744 (2006)
Podocytes exhibit a specialized protein quality control employing derlin-2 in kidney disease
Ren G, et al.
American Journal of Physiology: Renal Physiology, 314(3), F471-F482 (2017)
Guohui Ren et al.
American journal of physiology. Renal physiology, 314(3), F471-F482 (2017-11-24)
Podocytes are terminally differentiated cells of the kidney filtration barrier with a limited proliferative capacity and are the primary glomerular target for various sources of cellular stress. Accordingly, it is particularly important for podocytes to cope with stress efficiently to
Brendan N Lilley et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 102(40), 14296-14301 (2005-09-28)
Polypeptides that fail to pass quality control in the endoplasmic reticulum (ER) are dislocated from the ER membrane to the cytosol where they are degraded by the proteasome. Derlin-1, a member of a family of proteins that bears homology to
Yukako Oda et al.
The Journal of cell biology, 172(3), 383-393 (2006-02-02)
Proteins that are unfolded or misfolded in the endoplasmic reticulum (ER) must be refolded or degraded to maintain the homeostasis of the ER. Components of both productive folding and ER-associated degradation (ERAD) mechanisms are known to be up-regulated by the
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