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Merck
CN

C8511

组织蛋白酶C 来源于牛脾脏

Type X, lyophilized powder, ≥5 units/mg protein

别名:

二肽基氨基肽酶, 二肽基肽酶I

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关于此项目

化学文摘社编号:
MDL number:
UNSPSC Code:
12352204
EC Number:
232-881-4
NACRES:
NA.54
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产品名称

组织蛋白酶C 来源于牛脾脏, Type X, lyophilized powder, ≥5 units/mg protein

biological source

bovine spleen

type

Type X

assay

>25% protein (biuret)

form

lyophilized powder

specific activity

≥5 units/mg protein

composition

Protein, ≥25% biuret

manufacturer/tradename

Sigma-Aldrich

storage condition

OK to freeze (Unstable. Keep frozen)

concentration

≥5 unit/mg protein

technique(s)

activity assay: suitable

suitability

suitable for molecular biology

application(s)

life science and biopharma

shipped in

dry ice

storage temp.

−20°C

Quality Level

Gene Information

cow ... CTSC(352958)

Application

来自Sigma的酶已被用于激活大肠杆菌颗粒酶k(Gzmk)前体。颗粒酶是颗粒形式储存的淋巴细胞丝氨酸蛋白酶,其与T和自然杀伤细胞介导的细胞毒性防御反应有关。
牛脾组织蛋白酶C已用于体外酶活性检测。还用作髓鞘少突胶质细胞糖蛋白(MOG)的体外消化酶。
组织蛋白酶C已被用于一项研究中,其证明了蛋白质组学方法的潜力,该方法鉴定出绒毛外滋养层细胞表达的新型蛋白质并揭示导致妊娠疾病的机制。组织蛋白酶C也已被用于评估可生物降解的热凝胶的研究中。

Biochem/physiol Actions

组织蛋白酶C(Cat C)是免疫和炎症细胞中很多丝氨酸蛋白酶的生理激活剂,在生物防御机制中发挥重要作用。它也在哮喘等慢性气道疾病中起作用。Cat C还用作炎症和血栓形成之间的联系蛋白酶(protease link)。
Cat C在许多炎性疾病中参与中性粒细胞募集与趋化因子和细胞因子生产。组织蛋白酶C是激活下列细胞中颗粒丝氨酸蛋白酶的关键酶,包括细胞毒性T淋巴细胞、自然杀伤细胞(颗粒酶A和B)、肥大细胞(糜酶和类胰蛋白酶)和中性粒细胞(组织蛋白酶G、蛋白酶3和弹性蛋白酶)。
组织蛋白酶C是一种二肽基氨基肽酶,可以用其未取代的N端从肽链上顺序去除二肽。该酶表现出对甘氨酸和脯氨酸作为N-末端氨基酸的偏好。具有N-末端赖氨酰基或精氨酰基残基,或倒数第二个氨基酸为脯氨酰基残基的底物不受此酶的影响。肽链内切酶活性需要卤离子和巯基活化剂的存在。

Disclaimer

不稳定。保持冷冻。

General description

研究领域:细胞信号传导
二肽基肽酶I(DPPI),又名组织蛋白酶C,是一种含量丰富的溶酶体半胱氨酸蛋白酶,属于木瓜蛋白酶超家族,分子量约200 kDa。广泛表达于各种哺乳动物组织中,在肺、肾、肝和脾中含量最高,大脑中含量相对偏低。
DPPI是其家族中唯一通过四聚体作用的,包含4个相同亚基,每个亚基由N末端片段、一条重链和一条轻链组成。除了用作非特异性溶酶体蛋白酶,它还是一种多功能的蛋白酶加工机器。

Other Notes

在pH 6.8、37°C条件下,使用DL-苯丙氨酸异羟肟酸为标准品,一个单位每分钟可从Gly-Phe-NH2和羟胺中产生1 μmole Gly-Phe-NHOH 。组织蛋白酶C除了具有水解特性外,还可催化二肽酰胺的聚合。

Physical form

从1 M氯化钠溶液中冻干获得。

存储类别

11 - Combustible Solids

wgk

WGK 3

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable

ppe

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

法规信息

动植物源性产品
低风险生物材料
此项目有

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Structure of human dipeptidyl peptidase I (cathepsin C): exclusion domain added to an endopeptidase framework creates the machine for activation of granular serine proteases
Turk D, et al.
The Embo Journal (2001)
ClC-7 drives intraphagosomal chloride accumulation to support hydrolase activity and phagosome resolution
Wu JZ, et al.
The Journal of cell biology, 222(6), e202208155-e202208155 (2023)
The specificity of dipeptidyl transferase.
I M Voynick et al.
Biochemistry, 7(1), 40-44 (1968-01-01)
H Lindley
The Biochemical journal, 126(3), 683-685 (1972-02-01)
1. The characterization of cathepsin C as an aminodipeptidase has been confirmed. 2. An extra limitation on its specificity, namely that peptides involving proline as the third residue are immune to the enzyme, has been found. 3. A novel technique
Case of rippled-pattern sebaceoma with clinically yellowish surface and histopathological paucity of lipid-containing neoplastic cells.
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