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生物来源
bovine
质量水平
重组
expressed in E. coli
方案
≥98% (SDS-PAGE)
表单
lyophilized powder
分子量
Mw 19000.9 by amino acid sequence
组成
Protein, ≥85%
UniProt登记号
储存温度
−20°C
基因信息
bovine ... CALM(100297344)
一般描述
牛钙调蛋白具有哑铃式结构。两个钙结合EF手环、反平行β片和三个α螺旋线组成一个叶。它有一个与叶相连的中心螺旋线。钙调蛋白能以协同交互方式结合四个钙分子。
应用
使用牛钙调蛋白对重组维甲酸诱导基因I蛋白进行体外磷酸化分析。此外，它还用于内源性蛋白酶Glu-C蛋白水解和脱酰胺研究。
生化/生理作用
激活环核苷酸依赖性磷酸二酯酶所需的Ca2+结合蛋白。它也是一氧化氮合酶、钙调神经磷酸酶和许多激酶的辅因子/激活剂，包括ATP酶、肌球蛋白轻链激酶和蛋白激酶I、II和III。它通过环ADP核糖介导兰尼碱受体激活，并参与细胞内Ca2+稳态。
牛钙调蛋白在钙结合时发生构型变化。它与鞘氨酰磷酰胆碱结合，抑制钙调磷酸酶和磷酸二酯酶。
物理属性
序列：
MGSSHHHHHHSSGLVPRGSHMADQLTEEQIAEFKEAFSLFDKDGDGTITTKELGTVMRSLGQNPTEAELQDMINEVDADGNGTIDFPEFLTMMARKMKDTDSEEEIREAFRVFDKDGNGYISAAELRHVMTNLGEKLTDEEVDEMIREADIDGDGQVNYEEFVQMMTAK
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制备说明
使用没有动物组分的材料生产。
储存分类代码
11 - Combustible Solids
WGK
WGK 3
闪点(°F)
Not applicable
闪点(°C)
Not applicable
法规信息
常规特殊物品
从最新的版本中选择一种：
分析证书(COA)
Lot/Batch Number
Miljan Simonovic et al.
The Journal of biological chemistry, 281(45), 34333-34340 (2006-09-02)
AlphaII-spectrin is a major cortical cytoskeletal protein contributing to membrane organization and integrity. The Ca2+-activated binding of calmodulin to an unstructured insert in the 11th repeat unit of alphaII-spectrin enhances the susceptibility of spectrin to calpain cleavage but abolishes its
Steve L Reichow et al.
Nature structural & molecular biology, 20(9), 1085-1092 (2013-07-31)
Calmodulin (CaM) is a universal regulatory protein that communicates the presence of calcium to its molecular targets and correspondingly modulates their function. This key signaling protein is important for controlling the activity of hundreds of membrane channels and transporters. However
Does calmodulin regulate the bicarbonate permeability of ANO1/TMEM16A or not?
Jinsei Jung et al.
The Journal of general physiology, 145(1), 75-77 (2014-12-31)
Intraprotein electron transfer between the FMN and heme domains in endothelial nitric oxide synthase holoenzyme.
Feng C., et al
Biochimica et Biophysica Acta (2011)
Calmodulin structure refined at 1.7
Chattopadhyaya R, et al.
Journal of molecular biology, 228(4), 1177-1192 (1992)
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