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Merck
CN

62309

Sigma-Aldrich

脂肪酶 来源于洋葱假单胞菌

powder, light beige, ≥30 U/mg

别名:

PCL, PS 脂肪酶, 三酰基甘油脂肪酶, 三酰基甘油酰基水解酶

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About This Item

CAS号:
EC 号:
MDL编号:
UNSPSC代码:
12352204
NACRES:
NA.54

生物来源

bacterial (Pseudomonas cepacia)

质量水平

形式

powder

比活

≥30 U/mg

储存条件

(Tightly closed. Dry)

技术

cell based assay: suitable

颜色

light beige

溶解性

H2O: 2 mg/mL, hazy, faintly yellow

UniProt登记号

储存温度

2-8°C

InChI

1S/C11H9N3O2.Na/c15-8-4-5-9(10(16)7-8)13-14-11-3-1-2-6-12-11;/h1-7,16H,(H,12,14);/q;+1/b13-9-;

InChI key

QWZUIMCIEOCSJF-CHHCPSLASA-N

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一般描述

研究领域:细胞信号传导

脂肪酶是一种水解酶,在自然界中无处不在。它属于 α/β-水解酶折叠家族。脂肪酶的结构在活性位点含有两亲性螺旋盖结构域,有助于蛋白质的界面活化。

应用

脂肪酶在工业上用于拆分手性化合物和生物柴油的酯交换生产。

从洋葱假单胞菌提取的脂肪酶已用于
  • 催化聚已酸内酯支架的降解
  • 在外消旋 Morita-Baylis-Hillman 加合物的酶解动力学过程中催化 Morita-Baylis-Hillman 乙酸酯的水解
  • 作为标准品用于生成校准曲线,以测定微生物(从城市污水处理厂用于生产乙醇的污泥中分离)产生的脂肪酶的活性。

生化/生理作用

脂肪酶催化三酰甘油的羧酸酯键水解,产生甘油和游离脂肪酸。甘油三酸酯、甘油二酸酯和甘油单酸酯被水解(按降序排列)。三酰基甘油脂肪酶专门水解三酰基甘油的外部链接,并专门在水-脂质界面上运作。脂解过程中形成的脂解产物和中间产物参与了多种细胞信号传导过程。脂肪酶具有广泛的底物特异性和高度的对映体选择性。脂肪酶的此特性使其成为有机合成的良好催化剂。脂肪酶在脂肪消化和代谢中起着至关重要的作用。

单位定义

1 U相当于在pH 8.0和40 °C条件下,每分钟释放1 μmol油酸所需的酶量(三油酸甘油酯,货号62314作为底物)

其他说明

说明:以三乙酰甘油酯作为底物时,pH 为 7.4。孵化期:60 分钟。
化学酶法合成 (-)-碳环 7-脱氮氧环烷菌素 G

象形图

Health hazard

警示用语:

Danger

危险声明

预防措施声明

危险分类

Resp. Sens. 1

WGK

WGK 1

闪点(°F)

Not applicable

闪点(°C)

Not applicable

个人防护装备

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

法规信息

常规特殊物品

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Rudolf Zechner et al.
Cell metabolism, 15(3), 279-291 (2012-03-13)
Lipolysis is defined as the catabolism of triacylglycerols stored in cellular lipid droplets. Recent discoveries of essential lipolytic enzymes and characterization of numerous regulatory proteins and mechanisms have fundamentally changed our perception of lipolysis and its impact on cellular metabolism.
Enzymatic kinetic resolution of Morita-Baylis-Hillman acetates
Juma WP, et al., et al.
Tetrahedron Asymmetry, 28(9), 155-155 (2017)
X. Chen et al.
Tetrahedron Letters, 33, 2249-2249 (1992)
Biochemistry, Lipase
Pirahanchi Y and Sharma S
StatPearls [Internet] (2022)
Cammy K-M Chen et al.
Journal of molecular biology, 390(4), 672-685 (2009-05-19)
Several crystal structures of AFL, a novel lipase from the archaeon Archaeoglobus fulgidus, complexed with various ligands, have been determined at about 1.8 A resolution. This enzyme has optimal activity in the temperature range of 70-90 degrees C and pH

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