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检测方案
≥90% (SDS-PAGE)
质量水平
形式
liquid
比活
≥8.0 ΔA405/h-μg protein (thiopeptide hydrolysis assay)
不包含
preservative
制造商/商品名称
Calbiochem®
储存条件
OK to freeze
avoid repeated freeze/thaw cycles
运输
wet ice
储存温度
−70°C
一般描述
从转染的哺乳动物细胞中纯化并用APMA激活的重组人MMP-9。活性MMP-9酶不含APMA。
从转染的哺乳动物细胞中纯化并用APMA激活的重组人MMP-9。活性MMP-9酶不含APMA。以〜83 kDa活性酶的形式提供。从转染的哺乳动物细胞中纯化MMP-9的酶形式，并使用有机汞化合物4-氨基苯基乙酸汞（APMA）激活。通过脱盐柱除去APMA。MMP-9的底物特异性是胶原蛋白（IV，V，VII和X型），弹性蛋白和明胶（I型）。可用于免疫印迹、底物裂解和酶谱分析。建议在各个系统中进行滴定以获得最佳结果。基质金属蛋白酶是一个独特的蛋白水解酶家族的成员，在其活性位点具有锌离子，可以降解胶原蛋白，弹性蛋白和细胞外基质（ECM）的其他成分。这些酶存在于正常健康个体中，并已显示在伤口愈合，妊娠和骨吸收等过程中具有重要作用。但是，MMP的过表达和激活与ECM分解和重塑所涉及的一系列病理过程和疾病状态有关。这类疾病包括肿瘤侵袭和转移、类风湿性关节炎、牙周病以及血管生成、内膜增生、动脉粥样硬化和动脉瘤等血管过程。最近，MMP与神经退行性疾病，如阿尔茨海默氏′症和肌萎缩性侧索硬化症（ALS）有关。基质金属蛋白酶组织抑制因子（TIMP）是基质金属蛋白酶的天然抑制剂，合成抑制剂已被开发出来，为这些疾病的治疗提供了新的希望。
MMP活性的调节可以发生在基因表达水平，包括转录和翻译水平，TIMP激活或抑制水平。因此，从理论上讲，在这些点上的任何一个点上的扰动都可能导致ECM转换的改变。表达受到促炎和抗炎细胞因子和/或生长因子的严格控制，一旦产生，酶通常以无活性酶谱的形式分泌。激活（去除分子的抑制性前肽区域）后，MMP受到局部产生的TIMP的控制。所有MMP都可以在体外用有机汞化合物（例如乙酸4-氨基苯基汞）激活，但是尚未明确定义负责所有MMP生理激活的试剂。大量研究表明，MMP家族的成员具有相互激活的能力。就其生物学行为而言，体内MMP的激活可能是关键的步骤，因为正是这种激活将使平衡趋于平衡，有利于ECM降解。涉及MMP的疾病的标志是活性MMP和TIMP之间的化学计量不平衡，从而导致过度的组织破坏并经常降解。确定控制这种失衡的机制可能会开辟特定酶抑制剂的一些重要治疗选择。
MMP活性的调节可以发生在基因表达水平，包括转录和翻译水平，TIMP激活或抑制水平。因此，从理论上讲，在这些点上的任何一个点上的扰动都可能导致ECM转换的改变。表达受到促炎和抗炎细胞因子和/或生长因子的严格控制，一旦产生，酶通常以无活性酶谱的形式分泌。激活（去除分子的抑制性前肽区域）后，MMP受到局部产生的TIMP的控制。所有MMP都可以在体外用有机汞化合物（例如乙酸4-氨基苯基汞）激活，但是尚未明确定义负责所有MMP生理激活的试剂。大量研究表明，MMP家族的成员具有相互激活的能力。就其生物学行为而言，体内MMP的激活可能是关键的步骤，因为正是这种激活将使平衡趋于平衡，有利于ECM降解。涉及MMP的疾病的标志是活性MMP和TIMP之间的化学计量不平衡，从而导致过度的组织破坏并经常降解。确定控制这种失衡的机制可能会开辟特定酶抑制剂的一些重要治疗选择。
包装
请参考特定浓度批号的标签。
警告
毒性：标准处理（A）
外形
溶于50 mM HEPES，10 mM CaCl₂，20%甘油，0.005% BRIJ®-35洗涤剂，pH 7.5。
重悬
初次使用后，分装至硅化小瓶中并冷冻（-70°C）。
其他说明
Parsons, S.L., et al. 1997.Br. J. Surg.84, 160.
Backstrom, J.R., et al. 1996.J. Neuro.16, 7910.
Lim, G.P., et al. 1996.J. Neurochem.67, 251.
Xia, T., et al. 1996.Biochim.Biophys.Acta1293, 259.
Sang, Q.X., et al. 1995.Biochim.Biophys.Acta1251, 99.
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Birkedal-Hansen, H. 1993.J. Periodontol.64, 484.
Stetler-Stevenson, W.G., et al. 1993.FASEB J.7, 1434.
Jeffrey, J.J.1991.Semin.Perinatol.15, 118.
Liotta, L.A., et al. 1991.Cell64, 327.
Harris, E. 1990.N. Engl. J. Med.322, 1277.
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法律信息
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CALBIOCHEM is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany
WGK
WGK 1
闪点(°F)
Not applicable
闪点(°C)
Not applicable
Kyle J Isaacson et al.
Journal of drug targeting, 28(7-8), 766-779 (2020-04-21)
Silk-elastinlike protein polymers (SELPs) self-assemble into nanostructures when designed with appropriate silk-to-elastin ratios. Here, we investigate the effect of insertion of a matrix metalloproteinase-responsive peptide sequence, GPQGIFGQ, into various locations within the SELP backbone on supramolecular self-assembly. Insertion of the
Sunyoung Jeong et al.
International wound journal, 14(5), 786-790 (2016-12-10)
Proteinases are enzymes that can digest other proteins. In chronic wounds, a sub-class of these enzymes with the ability to degrade the extracellular matrix (matrix metalloproteinases, MMPs) have been found to both inhibit healing and to be able to aid
Arek Szklarczyk et al.
FASEB journal : official publication of the Federation of American Societies for Experimental Biology, 22(11), 3757-3767 (2008-07-23)
Matrix metalloproteinases (MMPs) are zinc-dependent enzymes that play a role in the inflammatory response. These enzymes have been well studied in the context of cancer biology and inflammation. Recent studies, however, suggest that these enzymes also play roles in brain
Rupak Mukherjee et al.
FASEB journal : official publication of the Federation of American Societies for Experimental Biology, 24(10), 3819-3828 (2010-06-10)
Radiofrequency (RF) ablation of the myocardium causes discrete sites of injury. RF scars can expand, altering the extracellular matrix (ECM) structure and the continuity of the electrical syncytium of the adjacent myocardium. Matrix metalloproteinases (MMPs), such as MMP-9, contribute to
Arek Szklarczyk et al.
Journal of neurochemistry, 102(4), 1256-1263 (2007-05-03)
Matrix metalloproteinases (MMPs) belong to a family of zinc dependent enzymes best studied for their role in cancer and inflammation. Though MMPs typically target extracellular proteins, here we show that MMP-7, an MMP family member which lacks a C-terminal hemopexin-like
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