检测方案
≥90% (SDS-PAGE)
质量水平
形式
liquid
比活
≥7.0 ΔA405/h-μg protein (thiopeptide hydrolysis assay)
不包含
preservative
制造商/商品名称
Calbiochem®
储存条件
OK to freeze
avoid repeated freeze/thaw cycles
杂质
9% TIMP-2
运输
wet ice
储存温度
−70°C
一般描述
在小鼠细胞中表达的全长重组人pro-MMP-2，随后被APMA激活。通过脱盐柱除去APMA。MMP-2的底物特异性包括胶原蛋白（IV，V，VII和X型），弹性蛋白和明胶（I型）。TIMP-2抑制剂的存在可防止MMP-2 C端调节域的降解。TIMP-2也是蛋白水解的抑制剂，会抑制酶的活性。可用于免疫印迹、底物切割测定和酶谱分析。
基质金属蛋白酶是独特的蛋白水解酶家族的成员，在其活性位点具有锌离子，可以降解胶原蛋白，弹性蛋白和细胞外基质（ECM）的其他成分。这些酶存在于正常健康个体中，并已显示在伤口愈合，妊娠和骨吸收等过程中具有重要作用。但是，MMP的过表达和激活与ECM分解和重塑所涉及的一系列病理过程和疾病状态有关。这类疾病包括肿瘤侵袭和转移、类风湿性关节炎、牙周病以及血管生成、内膜增生、动脉粥样硬化和动脉瘤等血管过程。最近，MMP与神经退行性疾病，如阿尔茨海默氏′症和肌萎缩性侧索硬化症（ALS）有关。基质金属蛋白酶组织抑制因子（TIMP）是基质金属蛋白酶的天然抑制剂，合成抑制剂已被开发出来，为这些疾病的治疗提供了新的希望。MMP活性的调节可以发生在基因表达水平，包括转录和翻译，激活水平或TIMP抑制水平。因此，从理论上讲，在这些点上的任何一个点上的扰动都可能导致ECM转换的改变。表达受到促炎和抗炎细胞因子和/或生长因子的严格控制，一旦产生，酶通常以无活性酶谱的形式分泌。激活（去除分子的抑制性前肽区域）后，MMP受到局部产生的TIMP的控制。所有MMP都可以在体外用有机汞化合物（例如乙酸4-氨基苯基汞）激活，但是尚未明确定义负责所有MMP生理激活的试剂。大量研究表明，MMP家族的成员具有相互激活的能力。就其生物学行为而言，体内MMP的激活可能是关键的步骤，因为正是这种激活将使平衡趋于平衡，有利于ECM降解。涉及MMP的疾病的标志是活性MMP和TIMP之间的化学计量不平衡，从而导致过度的组织破坏并经常降解。确定控制这种失衡的机制可能会开辟特定酶抑制剂的一些重要治疗选择。
基质金属蛋白酶是独特的蛋白水解酶家族的成员，在其活性位点具有锌离子，可以降解胶原蛋白，弹性蛋白和细胞外基质（ECM）的其他成分。这些酶存在于正常健康个体中，并已显示在伤口愈合，妊娠和骨吸收等过程中具有重要作用。但是，MMP的过表达和激活与ECM分解和重塑所涉及的一系列病理过程和疾病状态有关。这类疾病包括肿瘤侵袭和转移、类风湿性关节炎、牙周病以及血管生成、内膜增生、动脉粥样硬化和动脉瘤等血管过程。最近，MMP与神经退行性疾病，如阿尔茨海默氏′症和肌萎缩性侧索硬化症（ALS）有关。基质金属蛋白酶组织抑制因子（TIMP）是基质金属蛋白酶的天然抑制剂，合成抑制剂已被开发出来，为这些疾病的治疗提供了新的希望。MMP活性的调节可以发生在基因表达水平，包括转录和翻译，激活水平或TIMP抑制水平。因此，从理论上讲，在这些点上的任何一个点上的扰动都可能导致ECM转换的改变。表达受到促炎和抗炎细胞因子和/或生长因子的严格控制，一旦产生，酶通常以无活性酶谱的形式分泌。激活（去除分子的抑制性前肽区域）后，MMP受到局部产生的TIMP的控制。所有MMP都可以在体外用有机汞化合物（例如乙酸4-氨基苯基汞）激活，但是尚未明确定义负责所有MMP生理激活的试剂。大量研究表明，MMP家族的成员具有相互激活的能力。就其生物学行为而言，体内MMP的激活可能是关键的步骤，因为正是这种激活将使平衡趋于平衡，有利于ECM降解。涉及MMP的疾病的标志是活性MMP和TIMP之间的化学计量不平衡，从而导致过度的组织破坏并经常降解。确定控制这种失衡的机制可能会开辟特定酶抑制剂的一些重要治疗选择。
在小鼠细胞中表达的全长重组人pro-MMP-2，随后被APMA激活。通过脱盐柱除去APMA。MMP-2的底物特异性包括胶原蛋白（IV，V，VII和X型），弹性蛋白和明胶（I型）。TIMP-2抑制剂的存在可防止MMP-2 C端调节域的降解。TIMP-2也是蛋白水解的抑制剂，会抑制酶的活性。可用于免疫印迹、底物裂解分析和酶谱分析。
包装
请参考特定浓度批号的标签。
警告
毒性：标准处理（A）
其他说明
Liepnisch, E., et al. 2003.J. Biol. Chem.278, 25982.
Parsons, S.L., et al. 1997.Br. J. Surg.84, 160.
Backstrom, J.R., et al. 1996.J. Neuro.16, 7910.
Lim, G.P., et al. 1996.J. Neurochem.67, 251.
Xia, T., et al. 1996.Biochim.Biophys.Acta1293, 259.
Chandler, S., et al. 1995 Neuroscience Letters201, 226.
Sang, Q.X., et al. 1995.Biochim.Biophys.Acta1251, 99.
Kenagy, R.D. and Clowes, A.W.1994.In Inhibition of Matrix Metalloproteinases: Therapeutic Potential.Greenwald, R.A. and Golub L.M., Eds, 465.
Zempo, N., et al. 1994.J. Vasc.Surg.20, 217.
Birkedal-Hansen, H. 1993.J. Periodontol.64, 484.
Stetler-Stevenson, W.G., et al. 1993.FASEB J.7, 1434.
Delaisse, J-M. and Vaes, G. 1992.In Biology and Physiology of the Osteoclast.B.R.Rifkin and C.V.Gay, Eds., 290.
Jeffrey, J.J.1992.In Wound Healing: Biochemical and Clinical Aspects.R.F.Diegelmann and W.J.Lindblad, Eds., 194.
Jeffrey, J.J.1991.Semin.Perinatol.15, 118.
Liotta, L.A., et al. 1991.Cell64, 327.
Harris, E. 1990.N. Engl. J. Med.322, 1277.
Parsons, S.L., et al. 1997.Br. J. Surg.84, 160.
Backstrom, J.R., et al. 1996.J. Neuro.16, 7910.
Lim, G.P., et al. 1996.J. Neurochem.67, 251.
Xia, T., et al. 1996.Biochim.Biophys.Acta1293, 259.
Chandler, S., et al. 1995 Neuroscience Letters201, 226.
Sang, Q.X., et al. 1995.Biochim.Biophys.Acta1251, 99.
Kenagy, R.D. and Clowes, A.W.1994.In Inhibition of Matrix Metalloproteinases: Therapeutic Potential.Greenwald, R.A. and Golub L.M., Eds, 465.
Zempo, N., et al. 1994.J. Vasc.Surg.20, 217.
Birkedal-Hansen, H. 1993.J. Periodontol.64, 484.
Stetler-Stevenson, W.G., et al. 1993.FASEB J.7, 1434.
Delaisse, J-M. and Vaes, G. 1992.In Biology and Physiology of the Osteoclast.B.R.Rifkin and C.V.Gay, Eds., 290.
Jeffrey, J.J.1992.In Wound Healing: Biochemical and Clinical Aspects.R.F.Diegelmann and W.J.Lindblad, Eds., 194.
Jeffrey, J.J.1991.Semin.Perinatol.15, 118.
Liotta, L.A., et al. 1991.Cell64, 327.
Harris, E. 1990.N. Engl. J. Med.322, 1277.
法律信息
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警示用语：
Danger
危险声明
危险分类
Resp. Sens. 1A
WGK
WGK 1
闪点(°F)
No data available
闪点(°C)
No data available
Sunyoung Jeong et al.
International wound journal, 14(5), 786-790 (2016-12-10)
Proteinases are enzymes that can digest other proteins. In chronic wounds, a sub-class of these enzymes with the ability to degrade the extracellular matrix (matrix metalloproteinases, MMPs) have been found to both inhibit healing and to be able to aid
Sadaf Dorandish et al.
International journal of molecular sciences, 22(13) (2021-07-03)
Brain-derived neurotrophic factor (BDNF), a member of the neurotrophin family, has been linked to several human malignancies and shown to promote tumorigenesis. The purpose of this study was to explore the relative abundance of pro-brain-derived neurotrophic factor (proBDNF) and mature
Gae-Baik Kim et al.
International journal of molecular sciences, 23(3) (2022-02-16)
Activity-based monitoring of cell-secreted proteases has gained significant interest due to the implication of these substances in diverse cellular functions. Here, we demonstrated a cell-based method of monitoring protease activity using fluorescent cell-permeable peptides. The activatable peptide consists of anionic
Elizabeth Milward et al.
Journal of neuroimmunology, 193(1-2), 140-148 (2007-12-08)
Derivative myelin associated glycoprotein (dMAG) results from proteolysis of transmembrane MAG and can inhibit axonal growth. We have tested the ability of certain matrix metalloproteinases (MMPs) elevated with inflammatory and demyelinating diseases to cleave MAG. We show MMP-2, MMP-7 and
Maciej J Stawikowski et al.
Methods in molecular biology (Clifton, N.J.), 1579, 137-183 (2017-03-17)
A continuous assay method, such as the one that utilizes an increase in fluorescence upon hydrolysis, allows for rapid and convenient kinetic evaluation of proteases. To better understand MMP behaviors toward native substrates, a variety of fluorescence resonance energy transfer
我们的科学家团队拥有各种研究领域经验，包括生命科学、材料科学、化学合成、色谱、分析及许多其他领域.
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