抗-BACE抗体，CT，克隆61-3E7

′阿尔茨海默氏病(AD)的特征是在大脑中逐渐形成不溶性淀粉样斑块和由4-kD淀粉样b-肽（Ab）组成的血管沉积物。通过β-分泌酶对β-淀粉样蛋白前体蛋白(APP)的N末端进行蛋白水解，从而启动Ab的产生。然后，通过γ-分泌酶在其C末端的蛋白水解作用释放Ab肽。由于这两种蛋白酶都是治疗干预的主要候选物，因此正在进行大量研究以鉴定这两种酶。人类跨膜天冬氨酸蛋白酶（Asp2），称为BACE，已被表征并显示具有b-分泌酶的所有特性。现在共有四个小组证实BACE（或Asp2）是β-分泌酶的令人信服的候选者。



BACE是Mr=70 kDa的N-糖基化整合膜天冬氨酰蛋白酶。成熟的BACE是通过一系列翻译后蛋白水解切割和糖基化从未成熟形式产生的。序列分析表明，BACE的未成熟形式包含一个N末端信号序列（残基1-21），然后是一个大的催化结构域、一个跨膜结构域（残基461-477）和一个短的胞质结构域（残基478-501）。通过位于内质网(ER)中的信号肽酶将信号序列（1-21）从未成熟形式切割下来，产生从残基22开始的proBACE蛋白（Mr=75kDa）。通过切割24个N末端残基（aa 22-45）修饰proBACE蛋白，从而产生成熟的BACE蛋白。

与BACE（β位点APP裂解酶）反应。通过蛋白质印迹显示对BACE2无反应性。

对应于人BACE C末端的合成肽。

表位：C末端

使用经验证可用于 IP & WB的抗BACE抗体（C末端，克隆61-3E7）检测BACE。

研究子类别
神经退行性疾病

研究类别
神经科学

蛋白质印迹法：1 μg/mL；识别前体和成熟形式: 在还原蛋白质印迹上为~60-75kDa。BACE是N末端糖基化的，这导致了较宽的尺寸范围。

人、大鼠、小鼠和猴多聚甲醛固定组织的免疫组织化学。

表达BACE的细胞的免疫细胞化学。首选丙酮或甲醇固定；4% PFA 5′，RT接着0.1% triton X-100 1小时，也可以使用。建议1:200-1:500，优化是必要的。

免疫沉淀：

最佳工作稀释度必须由最终使用者进行确定。

约60-75 kDa

形式：纯化

纯化的免疫球蛋白。 液体。缓冲液=0.02 M磷酸钠，0.25 M NaCl和0.1%叠氮化钠。

纯化蛋白A

自发运之日起，在2–8°C条件下可稳定保存1年。分装保存以避免反复冻融。为了最大程度地回收产品，需在融化后和取下盖子之前将原始样品管进行离心。

对照
脑

浓度：关于批次特定浓度请参见检验报告。

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