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半胱氨酸蛋白酶-1抑制物II

Name: 半胱氨酸蛋白酶-1抑制物II
Brand: MM

The Caspase-1 Inhibitor II, also referenced under CAS 178603-78-6, controls the biological activity of Caspase-1. This small molecule/inhibitor is primarily used for Cancer applications.

别名:

半胱氨酸蛋白酶-1抑制物II, IL-1β转化酶（ICE）抑制剂II，Ac-YVAD-CMK

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About This Item

经验公式（希尔记法）:

C₂₄H₃₃ClN₄O₈

CAS号:

178603-78-6

分子量:

540.99

MDL编号:

MFCD00237124

UNSPSC代码:

12352200

NACRES:

NA.54

质量水平

100

检测方案

≥95% (HPLC)

形式

solid

制造商/商品名称

Calbiochem^®

储存条件

OK to freeze
desiccated

颜色

white

溶解性

DMSO: 5 mg/mL

运输

ambient

储存温度

−20°C

InChI

1S/C24H33ClN4O8/c1-12(2)21(24(37)26-13(3)22(35)28-17(10-20(33)34)19(32)11-25)29-23(36)18(27-14(4)30)9-15-5-7-16(31)8-6-15/h5-8,12-13,17-18,21,31H,9-11H2,1-4H3,(H,26,37)(H,27,30)(H,28,35)(H,29,36)(H,33,34)/t13-,17-,18-,21-/m0/s1

InChI key

UOUBHJRCKHLGFB-DGJUNBOTSA-N

一般描述

半胱天冬酶-1（K_i=760 pM），半胱天冬酶-4和半胱天冬酶-5的细胞可渗透且不可逆的抑制剂。抑制Fas介导的细胞凋亡和酸性鞘磷脂酶活化。

白介素-1β转化酶（ICE）是一种半胱氨酸蛋白酶，可将IL-1β前体裂解为成熟的IL-1β。半胱天冬酶-1抑制剂II是半胱天冬酶-1、半胱天冬酶-4和半胱天冬酶-5的细胞可渗透且不可逆的抑制剂。在很高浓度下抑制CPP32/Apopain。抑制Fas介导的细胞凋亡和酸性鞘磷脂酶活化。

生化/生理作用

主要靶标
半胱天冬酶-1

产物不与ATP竞争。

可逆：否

细胞可渗透性：是

靶标K_i：760 pM，针对半胱天冬酶-1

警告

毒性：标准处理（A）

序列

Ac-Tyr-Val-Ala-Asp-CMK

重悬

复溶后，等分并冷冻保存（-20°C）。储备溶液在-20°C下可稳定保存至多3个月。

其他说明

Brenner, B., et al. 1998.Cell Death Differ.5, 29.
Garcia-Calvo, M., et al. 1998.J. Biol. Chem. 273, 32608.
Hilbi, H., et al. 1998.J. Biol. Chem. 273, 32895.
Thornberry, N.A., and Lazebnik, Y. 1998.Science 281, 1312.
Schlegel, J., et al. 1996.J. Biol. Chem.271, 1841.
Enari, M., et al. 1995.Nature375, 78.
Walker, N.P.C., et al. 1994.Cell78, 343.
Thornberry, N., et al. 1992.Nature356, 768.

法律信息

CALBIOCHEM is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

WGK

WGK 3

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FK506-binding protein-like and FK506-binding protein 8 regulate dual leucine zipper kinase degradation and neuronal responses to axon injury.

Bohm Lee et al.

The Journal of biological chemistry, 298(3), 101647-101647 (2022-02-02)

The dual leucine zipper kinase (DLK) is a key regulator of axon regeneration and degeneration in response to neuronal injury; however, regulatory mechanisms of the DLK function via its interacting proteins are largely unknown. To better understand the molecular mechanism

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