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N-羟乙酰神经氨酸

Name: N-羟乙酰神经氨酸
Brand: MM

Formed by the action of CMP-Neu5Ac hydroxylase. Humans are devoid of this compound due to a mutation in the human CMP-Neu5Ac hydroxylase gene that occurred after the Homo-Pan divergence.

别名:

N-羟乙酰神经氨酸, 神经氨酸，N-羟乙酰神经氨酸

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About This Item

经验公式（希尔记法）:

C₁₁H₁₉NO₁₀

CAS号:

1113-83-3

分子量:

325.27

MDL编号:

MFCD00057551

UNSPSC代码:

12352201

NACRES:

NA.79

质量水平

100

检测方案

≥98% (HPLC)

形式

solid

制造商/商品名称

Calbiochem^®

储存条件

OK to freeze

颜色

off-white

溶解性

water: 10 mg/mL

运输

ambient

储存温度

−20°C

InChI

1S/C10H17NO10/c12-1-3(14)6(16)7(17)5(11-4(15)2-13)8(18)9(19)10(20)21/h3,5-8,12-14,16-18H,1-2H2,(H,11,15)(H,20,21)/t3-,5+,6-,7-,8-/m1/s1

InChI key

YIICUBSXBNCXHW-BOSCHMPASA-N

一般描述

通过CMP-Neu5Ac羟化酶作用形成。由于人CMP-Neu5Ac羟化酶基因中的突变（其在Homo-Pan分歧后发生），人类缺乏该化合物。

通过CMP-Neu5Ac羟化酶作用形成。除大脑外的类人猿组织的主要成分；然而，由于人CMP-Neu5Ac羟化酶基因中的突变（据报道，其在Homo-Pan分歧后发生），人类缺乏该化合物。

警告

毒性：标准处理（A）

其他说明

Chou, H.H., et al. 1998.Proc.Natl.Acad.Sci. USA 95, 11751.
Malykh, Y.N., et al. 1998.Glycoconj.J. 15, 885.

法律信息

CALBIOCHEM is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

WGK

WGK 3

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A mutation in human CMP-sialic acid hydroxylase occurred after the Homo-Pan divergence.

H H Chou et al.

Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 95(20), 11751-11756 (1998-09-30)

Sialic acids are important cell-surface molecules of animals in the deuterostome lineage. Although humans do not express easily detectable amounts of N-glycolylneuraminic acid (Neu5Gc, a hydroxylated form of the common sialic acid N-acetylneuraminic acid, Neu5Ac), it is a major component

The role of CMP-N-acetylneuraminic acid hydroxylase in determining the level of N-glycolylneuraminic acid in porcine tissues.

Y N Malykh et al.

Glycoconjugate journal, 15(9), 885-893 (1999-03-03)

The biosynthesis of the sialic acid N-glycolylneuraminic acid (Neu5Gc) occurs by the action of cytidine monophosphate-N-acetylneuraminate (CMP-Neu5Ac) hydroxylase. Previous investigations on a limited number of tissues suggest that the activity of this enzyme governs the extent of glycoconjugate sialylation with

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