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345805

Sigma-Aldrich

格尔德霉素，吸水链霉菌

A benzoquinoid antibiotic that inhibits p60c-src tyrosine kinase and c-myc gene expression in murine lymphoblastoma cells.

别名:

格尔德霉素，吸水链霉菌

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About This Item

经验公式（希尔记法）:
C29H40N2O9
CAS号:
30562-34-6
分子量:
560.64
MDL编号:
MFCD00274570
UNSPSC代码:
12352200

质量水平

100

检测方案

≥95% (HPLC)

形式

solid

制造商/商品名称

Calbiochem®

储存条件

OK to freeze
protect from light

颜色

yellow

溶解性

DMSO: 1 mg/mL

运输

ambient

储存温度

−20°C

InChI

1S/C29H40N2O9/c1-15-11-19-25(34)20(14-21(32)27(19)39-7)31-28(35)16(2)9-8-10-22(37-5)26(40-29(30)36)18(4)13-17(3)24(33)23(12-15)38-6/h8-10,13-15,17,22-24,26,33H,11-12H2,1-7H3,(H2,30,36)(H,31,35)/b10-8-,16-9+,18-13+/t15-,17+,22+,23+,24-,26+/m1/s1

InChI key

QTQAWLPCGQOSGP-KSRBKZBZSA-N

一般描述

一种作为pp60src酪氨酸激酶有效抑制剂的苯醌类抗生素。格尔德霉素具有抗增殖和抗肿瘤作用。抑制基础和缺氧诱导的c-Jun表达（IC50=75 nM），并消除缺氧诱导的c-Jun N末端激酶活性增加。与HSP90结合并破坏raf1-HSP90复合物，导致Raf1不稳定。还使许多乳腺癌，白血病和前列腺细胞系中的突变型p53蛋白不稳定。抑制小鼠淋巴母细胞瘤细胞中c-myc的表达。效力比除草霉素A（目录编号375670）高约十倍。
一种抑制鼠淋巴母细胞瘤细胞中p60c-src酪氨酸激酶和c-myc基因表达的苯醌类抗生素。格尔德霉素具有抗增殖和抗肿瘤作用。快速消耗乳腺癌细胞中的p185c-erbB2蛋白酪氨酸激酶。与HSP90结合并破坏Raf1-HSP90复合物，导致Raf1不稳定。抑制基础和缺氧诱导的c-Jun表达（IC50=75 nM），并消除缺氧诱导的c-Jun N末端激酶活性增加。还已知从许多乳腺癌，白血病和前列腺细胞系中选择性地破坏突变的p53蛋白的稳定性。

生化/生理作用

主要靶标
pc60c-svc酪氨酸激酶
产物不与ATP竞争。
可逆：否
细胞渗透性：否
靶标IC50：75 nM，抑制基础和缺氧诱导的c-Jun表达

警告

毒性：标准处理（A）

制备说明

仅在使用前再用水相缓冲液进行稀释。

其他说明

Vasilevskaya, I.A., and O’Dwyer, P.J.1999.Cancer Res.59, 3935.
Mimnaugh, E.G., et al. 1996.J. Biol. Chem. 271, 22796.
Schulte, T.W., et al. 1996.Mol.Cell.Biol. 16, 5839.
Blagosklonny, M.V., et al. 1995.Oncogene11, 933.
Schnur, R.C., et al. 1995.J. Med. Chem.38, 3806.
Whitesell, L., et all.1994.Proc.Natl.Acad.USA91, 8324.
Yamaki, H., et al. 1989.J. Antibiot.42, 604.
Uehara, Y., et al. 1984.Mol.Cell.Biol.6, 2198.

法律信息

CALBIOCHEM is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

WGK

WGK 2

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Merve Sen et al.
Biomolecules, 11(10) (2021-10-24)
Rhodopsin (RHO) misfolding mutations are a common cause of the blinding disease autosomal dominant retinitis pigmentosa (adRP). The most prevalent mutation, RHOP23H, results in its misfolding and retention in the endoplasmic reticulum (ER). Under homeostatic conditions, misfolded proteins are selectively

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