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生物来源
rabbit
质量水平
抗体形式
serum
抗体产品类型
primary antibodies
克隆
polyclonal
种属反应性
rat, eukaryotes, mouse
种属反应性（根据同源性预测）
human
制造商/商品名称
Chemicon®
技术
ELISA: suitable
immunofluorescence: suitable
immunohistochemistry (formalin-fixed, paraffin-embedded sections): suitable
immunoprecipitation (IP): suitable
western blot: suitable
NCBI登记号
UniProt登记号
运输
dry ice
靶向翻译后修饰
unmodified
基因信息
human ... APP(351)
一般描述
淀粉样蛋白单体蛋白有时可以寡聚化为破坏性淀粉样蛋白原纤维。 非疾病相关蛋白的淀粉样构象可以通过部分蛋白错误折叠或变性产生。 在疾病状态的寡聚化中，广泛的淀粉样蛋白寡聚化会在与阿尔茨海默’病相关的神经组织中形成斑块。
特异性
可识别淀粉样蛋白寡聚体。该抗体识别全部类型的淀粉样蛋白寡聚体。该抗体似乎可识别肽骨架表位，其在淀粉样蛋白寡聚体常见，但在天然蛋白，淀粉样单体或成熟淀粉样蛋白原纤维中未发现。该抗体被称为A11。
免疫原
表位：寡聚
应用
免疫组化：
先前批次使用1：1,000-1：10,000的浓度。
免疫沉淀：
先前批次使用了1：1,000的浓度。建议的细胞裂解缓冲液为RIPA。建议的捕获剂是磁珠（Dynabeads）。已知共沉淀多肽：淀粉样蛋白β，α突触核蛋白寡聚体。
ELISA（直接）：
先前批次的该抗体已用于ELISA。
最佳工作稀释度必须由最终用户确定。
先前批次使用1：1,000-1：10,000的浓度。
免疫沉淀：
先前批次使用了1：1,000的浓度。建议的细胞裂解缓冲液为RIPA。建议的捕获剂是磁珠（Dynabeads）。已知共沉淀多肽：淀粉样蛋白β，α突触核蛋白寡聚体。
ELISA（直接）：
先前批次的该抗体已用于ELISA。
最佳工作稀释度必须由最终用户确定。
抗淀粉样蛋白寡聚体抗体，αβ，寡聚是一种抗淀粉样蛋白寡聚体的抗体，用于ELISA、IF、IH、IH（P）、IP &WB。
研究子类别
神经退行性疾病
神经退行性疾病
研究类别
神经科学
神经科学
质量
已通过蛋白质印迹对小鼠脑裂解物进行了评估。
蛋白质印迹分析：
该抗体的1：500的稀释液在10 μg小鼠脑裂解物中检测到淀粉样蛋白寡聚体。
蛋白质印迹分析：
该抗体的1：500的稀释液在10 μg小鼠脑裂解物中检测到淀粉样蛋白寡聚体。
外形
兔血清。不含防腐剂。
未纯化
储存及稳定性
自收到之日起在-20ºC可稳定保存1年。
分析说明
对照
脑
脑
其他说明
浓度：请参考批次特异性浓缩物的分析证书。
法律信息
CHEMICON is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany
免责声明
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WGK
WGK 1
闪点(°F)
Not applicable
闪点(°C)
Not applicable
Sónia S Leal et al.
The Journal of biological chemistry, 288(35), 25219-25228 (2013-07-19)
Imbalance in metal ion homeostasis is a hallmark in neurodegenerative conditions involving protein deposition, and amyotrophic lateral sclerosis (ALS) is no exception. In particular, Ca(2+) dysregulation has been shown to correlate with superoxide dismutase-1 (SOD1) aggregation in a cellular model
Kaolin-induced chronic hydrocephalus accelerates amyloid deposition and vascular disease in transgenic rats expressing high levels of human APP.
Silverberg, GD; Miller, MC; Pascale, CL; Caralopoulos, IN; Agca, Y; Agca, C; Stopa, EG
Fluids and Barriers of the Cns null
Hugo M Botelho et al.
The Journal of biological chemistry, 287(50), 42233-42242 (2012-10-19)
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Clustering and internalization of toxic amylin oligomers in pancreatic cells require plasma membrane cholesterol.
Trikha, S; Jeremic, AM
The Journal of Biological Chemistry null
Michael H Hayes et al.
Biology open, 5(6), 801-806 (2016-05-25)
A hallmark of Alzheimer's, Huntington's and similar diseases is the assembly of proteins into amyloids rather than folding into their native state. There is an increasing appreciation that amyloids, under specific conditions, may be non-pathogenic. Here we show that amyloids
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